【Ｓｃｉｅｎｃｅ　Ｖｉｅｗ】中性子過剰ジルコニウム同位体の励起状態での変形 - SankeiBiz（サンケイビズ）：自分を磨く経済情報サイト

　理化学研究所　仁科加速器科学研究センター

　核分光研究室　室長・上野秀樹

　中性子過剰ジルコニウム同位体の励起状態での変形

　原子核の性質や特徴は、その原子核を構成する陽子や中性子の数のわずかな違いで大きく変わることがある。原子核の形状は内部構造の変容を反映するため、原子核の性質の理解に欠かせない。陽子数よりも中性子数が多い原子核（中性子過剰核）の一つである、ジルコニウム（Ｚｒ）同位体の９９Ｚｒ（陽子数４０、中性子数５９）の励起状態は、９７Ｚｒ（中性子数５７）の励起状態と同じく球形であると指摘する理論モデルもあるが、実際には分かっていなかった。

　今回、理研仁科加速器科学研究センターの市川雄一専任研究員（研究当時）らを中心とする研究グループは、核スピンの向きが揃った９９Ｚｒの励起状態から放出されるガンマ線を測定し、その励起状態の核磁気モーメントを決定した。その結果、核磁気モーメントの値は、球形形状と仮定したときの値から大きくかけ離れていることが判明し、９９Ｚｒの励起状態は変形形状であることが分かった。これまで、Ｚｒ同位体においては、偶数質量数の９８Ｚｒ（中性子数５８）と１００Ｚｒ（中性子数６０）の間で起こる基底状態の突然の形状変化が注目されてきたが、今回、奇数質量数のＺｒ同位体９７Ｚｒと９９Ｚｒの間でも、中性子数５８を超えると励起状態の形状が突如変化することが分かった。

　本研究成果は、中性子過剰核における原子核形状変化の解明に貢献するとともに、今後の原子核モデルの構築において重要な知見を提供する。

　理化学研究所　脳神経科学研究センター

　タンパク質構造疾患研究チーム　チームリーダー・田中元雅

　プリオン感染における「種の壁」を解明

　プリオン病は、細菌やウイルスなどではなく、タンパク質凝集体が感染することで発症する。プリオン病にかかると、脳内にプリオンタンパク質の凝集体が沈着し、神経細胞が変性する。現在まで有効な治療法は見つかっていない。

　ウシからヒトへのプリオン病の感染がまれなように、プリオンタンパク質のごく少数のアミノ酸配列の違いによって、異種間でのプリオン感染性は大きく減少する。この現象は「種の壁」として知られているが、その分子機序は分かっていなかった。

　今回、理研を中心とする研究グループは、２つの遠縁種由来の酵母のＳｕｐ３５プリオンタンパク質（Ｓｕｐ３５）を用いて、Ｓｕｐ３５における短い天然変性領域（αヘリックスやβシートなどの二次構造をとらないアミノ酸領域）を調べた。その結果、可溶性Ｓｕｐ３５の短い天然変性領域において、少数のアミノ酸残基を置換することにより、局所的に動きと構造が変化し、異種間プリオン感染が起こることを見いだした。さらに、この短い天然変性領域内では、メチレン基（＝ＣＨ２）の有無というアミノ酸側鎖間のわずかな構造の違いでさえ、構造が大きく変化し、異種由来のプリオンタンパク質凝集体との凝集反応（感染効率）が制御されることを明らかにした。

　本研究成果は、これまで不明な点が多かった、アルツハイマー病などの神経変性疾患の患者脳で生じる異なるタンパク質間での共凝集の理解に役立つと期待できる。